全球消费模式的转变和科技的创新,推动奶粉市场持续扩张,奶粉产业正逐步向高品质和高附加值方向转型[1]。目前,乳品企业通过低温微滤技术生产β-酪蛋白浓缩物、富含β-酪蛋白的乳清蛋白、脱盐乳清蛋白以及β-乳球蛋白等蛋白产品[2],作为生产婴幼儿配方奶粉和功能性蛋白乳粉的关键原料,实现牛乳中乳蛋白的精深加工和高值化开发。然而,提取了β-酪蛋白后的酪蛋白胶束浓缩液如何应用成为乳原料综合利用产业链的核心问题。当前,β-酪蛋白减少的酪蛋白胶束的功能特性报道较少,现有研究表明,β-酪蛋白的脱除程度显著影响酪蛋白体系的凝胶特性。ZHANG等[3]研究了不同β-酪蛋白含量的脱脂乳凝胶特性,发现随着β-酪蛋白逐渐脱除,储能模量(G′)和凝胶硬度均呈现下降趋势。类似地,SEIBEL等[4]利用低温微滤技术获得具有不同β-酪蛋白含量的酪蛋白胶束浓缩物,并证明低β-酪蛋白含量的胶束浓缩物形成凝胶的G′更弱。因此,有必要了解β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的其他功能特性,以拓展其在乳品及相关领域的应用价值。
目前,β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩物主要以液态形式存在,其体积大,保质期短,运输成本高,限制了该产品的应用和发展。干燥是生产蛋白粉的关键控制点,对产品的质量和性质具有重要影响[5],将其加工成粉末,不仅方便运输和贮存,更能节省成本,实现产品高值化。目前,常用干燥方式包括冷冻干燥(freeze drying,FD)、冷冻喷雾干燥(freeze spray drying,FSD)、静电喷雾干燥(electrostatic spray drying,ESD)和喷雾干燥(spray drying,SD)。ZHOU等[6]对比分析了SD和FD对牛、山羊和马奶粉的理化性质、微观结构和蛋白质组学之间的差异。结果表明,与FD奶粉相比,SD奶粉的复溶性较差,乳糖结晶度较低;而FD奶粉在复水性能以及保留乳蛋白结构与功能方面表现出明显优势。DESHWAL等[7]研究了SD和FD对骆驼奶粉的理化性质、功能特性以及形态特征的影响。他们发现,与SD全脂乳骆驼奶粉相比,FD全脂乳骆驼奶粉在润湿性、分散性和溶解度方面表现更佳。刘容容[8]讨论了SD和FD对马奶粉营养成分的影响。结果发现,与SD技术相比,FD更多地保留奶粉的营养组分。因此,不同干燥方式对奶粉的品质和功能性影响较为显著,上述研究为高品质奶粉的生产提供了理论依据和研究方向。
为实现其高值化,将液态的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液转化为粉末成为关键步骤,而干燥方式直接影响蛋白粉的品质和功能。目前,不同干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束结构和功能特性的影响尚不明确,导致该副产物应用受限。因此,本研究以未干燥的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液作为对照组,分别采用FD、FSD和SD 3种方式对其进行干燥处理,详细分析了干燥粉末的结构变化和功能特性,为该副产物的开发和利用提供理论基础和数据支持。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
原料准备:将巴氏杀菌脱脂乳在20～25 ℃进行微滤处理,除去乳清蛋白、乳糖和矿物盐,得到完整酪蛋白胶束浓缩液。随后,将完整酪蛋白胶束浓缩液在<10 ℃条件下再次进行微滤处理,获得β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液(casein micelle concentrate,CMC),其中β-酪蛋白脱除率为(23±2)%,蛋白质含量为质量分数(8.68±0.09)%。
大豆油(食品级),益海嘉里金龙鱼粮油食品股份有限公司;溴化钾(光谱纯),国药集团化学试剂有限公司;SDS(分析纯),北京索莱宝科技有限公司;磷钨酸负染色液(分析纯),河南锐欣实验用品有限公司。
1.2 仪器与设备
H-Spray 5S 喷雾干燥机,北京霍尔斯生物科技有限公司;LGJ-12D 真空冷冻干燥机,北京四环起航科技有限公司;VM-E10 快速卤素水分测定仪,江苏维科特仪器仪表有限公司;ThermoICPOES7 200电感耦合等离子体原子发射光谱、Sorvall Legend Micro 17R离心机,美国赛默飞世尔科技公司;Nano-ZS马尔文粒度分析仪,马尔文帕纳科公司;NMI20-060V-I低场核磁共振,苏州纽迈分析仪器股份有限公司;INVENIO傅立叶变换红外光谱仪,布鲁克(北京)科技有限公司;RF-6000荧光分光光度计,岛津企业管理(中国)有限公司;J-715圆二色谱仪,日本分光公司;HT7 800低电压透射电镜,日立高新技术公司;SN-SJR-10手持式均质机,上海尚普仪器设备有限公司;UV-2 800A紫外可见分光光度计,尤尼柯(上海)仪器有限公司。
1.3 实验方法
1.3.1 粉末制备
SD样品:采用喷雾干燥机对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液进行喷雾干燥,参数设置为进风温度180 ℃、出风温度80 ℃。所得粉末经流化床干燥器在75 ℃二次干燥后获得β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束粉末。FD样品:将β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液于-80 ℃预冷冻至少12 h,随后使用真空冷冻干燥机冷冻干燥24 h。FSD样品:参考REN等[9]方法,稍作修改,使用1.5 mm口径的喷雾瓶手动将β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液喷洒至液氮中(喷头距液面约10 cm),待液氮与冷冻蛋白的混合物经滤网过滤后,收集样品置于-80 ℃冷冻12 h,再进行24 h冷冻干燥。
1.3.2 粉末理化性质
蛋白质测定按照GB 5009.5—2025 《食品安全国家标准 食品中蛋白质的测定》;水分含量则通过快速卤素水分测定仪测定;灰分测定按照GB 5009.4—2016 《食品安全国家标准 食品中灰分的测定》;钙和磷含量测定按照GB 5009.268—2025 《食品安全国家标准 食品中多元素的测定》。
1.3.3 粒径和ζ-电位
采用马尔文粒度分析仪于25 ℃条件下,测定β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的粒径和ζ-电位。具体来说,将蛋白溶液用去离子水稀释100倍,取1 mL样品进行测试,设置分散剂折射率为1.33,样品折射率为1.45[10]。
1.3.4 傅里叶红外光谱(Fourier transform infrared spectroscopy,FTIR)
将粉末样品和溴化钾以质量比1∶100混合并在玛瑙研钵中研磨。用压片机在12～15 MPa下压成薄片。在4 000～400 cm-1的范围内,以4 cm-1的分辨率进行扫描,纯溴化钾作为空白背景。
1.3.5 内源荧光光谱
采用荧光分光光度计测定不同处理样品的内源荧光强度。将样品的蛋白浓度稀释至0.2 g/L,室温下进行光谱扫描。激发波长为280 nm,发射波长为300～500 nm,扫描速率为600 nm/min,激发和发射狭缝宽度均为5 nm。
1.3.6 圆二色谱(circular dichroism,CD)
将样品配制成浓度为0.6 g/L的蛋白溶液,吸取200 μL溶液放置在石英比色皿中进行测量,测试波长为190 nm～260 nm,扫描带宽为1.0 nm,每个测量点持续时间0.5 s,测量温度25 ℃。
1.3.7 低电压透射电镜(transmission electron microscope,TEM)
将适当稀释的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束溶液滴在碳膜铜载网上,静置10 min,用滤纸轻轻吸干液体,吸取10 μL磷钨酸染色液滴加到载网上,静置2 min。用滤纸吸干多余染液,静置10～20 min,载网干燥后,分别在40 k×和100 k×的放大倍数下观察胶束形态。
1.3.8 溶解性测定
通过测定已溶解的固形物含量分析溶解性。将1 g粉体样品溶于50 mL去离子水中,在25 ℃,200 r/min转速进行磁力搅拌。将搅拌不同时间(0.5、1、1.5、2、4、6、8、16 h)的样品在25 ℃下以3 000×g离心10 min,将沉淀置于烘箱中烘干至恒重。称量干燥后固形物的质量,计算样品的溶解度,单位为质量比(%),计算如公式(1)所示:
溶解度
(1)
式中:m总表示溶液总质量;m沉淀表示离心后底部沉淀质量。
1.3.9 乳化性测定
所有样品均配制为1 g/L的蛋白溶液,与植物油按照2∶1体积比混合后,经10 000 r/min高速剪切1 min形成初乳液。立即取50 μL新制备的乳液加入5 mL的0.1 g/L SDS溶液中充分混匀,以SDS作为空白对照,在500 nm处测定吸光度值(A0)。样品静置10 min后再次测定吸光度值(A10)。乳化活性指数(emulsification activity index,EAI)和乳液稳定性指数(emulsion stability index,ESI)的计算分别如公式(2)和公式(3)所示:
(2)
(3)
式中:A0和A10分别表示胶束粉末在0 min和10 min时的吸光度;C表示溶液浓度,g/mL;φ是油相体积分数(φ=1/3);N是稀释倍数。
1.3.10 起泡性测定
所有样品均配制为1 g/L的蛋白溶液,准确量取10 mL样品置于50 mL离心管中,在室温下高速剪切,转速为10 000 r/min,时间为2 min,分别记录均质后0 min和第10 min的泡沫和溶液总体积。起泡能力(foaming capacity,FC)和泡沫稳定性(foam stability,FS)的单位为体积比(%),计算分别如公式(4)和公式(5)所示:
(4)
(5)
式中:VC,均质前体积,mL;V0,均质后0 min的体积,mL;V10,均质后10 min的体积,mL。
1.4 数据处理
采用Microsoft Excel 2016计算数据,数值以“平均值±标准差”表示,采用独立样本t检验,以SPSS 21.0进行显著性分析(P<0.05),采用OMNIC和CDNN分析蛋白的二级结构;使用Origin 2021进行绘图,每组实验重复测定3次。
2 结果与分析
2.1 胶束组成
如表1所示,3种干燥方式均能有效控制样品水分含量(质量分数低于5%),并且蛋白含量的质量分数高于80%。另外,不同干燥方式制备的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束粉末在蛋白质、灰分和水分含量方面没有显著性差异(P>0.05)。不同干燥方式对粉末样品的钙、磷含量影响较为显著。其中,SD样品中含有更多的钙磷,而FD和FSD样品中的钙磷含量相对较低。研究表明,SD更有助于钙、磷含量的保留,这可能是由于在高温雾化过程中水分迅速蒸发,导致胶束结构快速收缩,从而将胶体磷酸钙(colloidal calcium phosphate,CCP)纳米团簇有效包裹于胶束内部。相比之下,低温干燥方式(FD、FSD)需经历缓慢的升华过程,且低温状态下,CCP溶解度增加[11],可能导致部分钙和磷的损失。尤其是在FSD样品中,低温雾化条件进一步加剧了钙、磷流失,同时伴随着缓慢的升华过程,最终导致其钙、磷含量显著降低。
表1 不同干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束组成的影响
Table 1 Effect of different drying methods on composition of casein micelles with partially removed β-casein
组分干燥方式FDFSDSD蛋白质/(g/100 g)82.77±0.24a82.73±0.02a82.73±0.23a水分/(g/100 g)4.01±0.88a4.15±0.35a4.04±0.05a灰分/(g/100 g)6.84±0.03a6.75±0.16a6.68±0.02a钙/(g/kg)2 119.16±7.20b2 024.40±12.81c2 201.99±14.55a磷/(g/kg)1 261.84±3.08b1 150.80±14.93c1 334.68±15.27a
注：同行不同小写字母表示差异显著(P<0.05)(下同)。
2.2 粒径和ζ-电位分析
酪蛋白胶束是一种多分散的球形胶体颗粒,其粒径分布范围为50～600 nm,平均直径约为200 nm[12]。粒径是影响酪蛋白胶束功能特性的重要因素之一,如起泡性[13]、溶解性[3]及乳化性等。如表2所示,经不同干燥方式处理的酪蛋白胶束溶液,其粒径均处于上述报道范围内。相比于CMC样品粒径[(173.86±0.90) nm],干燥后的样品粒径均增加,其中SD样品的粒径变化最大[(238.83±5.95) nm],FD样品的粒径变化最小[(195.43±2.52) nm]。此外,FD、FSD和SD样品的粒径之间存在显著性差异(P<0.05)。结果表明,FD和FSD处理方式对胶束粒径的影响较小,而SD的影响较为显著。
表2 干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束粒径和ζ-电位的影响
Table 2 Effect of drying methods on particle size and ζ-potential of casein micelles with partially removed β-casein
组别粒径/nm电位/mVCMC173.86±0.90D-20.30±0.09bFD195.43±2.52C-20.27±0.21bFSD213.47±3.50B-19.53±0.45aSD238.83±5.95A-19.37±0.05a
注：同列不同大小写字母表示差异显著(P<0.05)(下同)。
ζ-电位是表征胶体颗粒表面电荷性质的重要指标,其绝对值大小与胶体分散体系的稳定性密切相关。绝对值较低的ζ-电位表示较弱的静电排斥作用,导致体系易于发生絮凝[14]。如表2所示,所有样品的ζ-电位值为-19～-21 mV[15]。相比于CMC样品ζ-电位值[(-20.3±0.09) mV],SD样品[(-19.37±0.05) mV]和FSD样品[(-19.53±0.45) mV]的ζ-电位绝对值降低,胶体稳定性被显著破坏;而FD[(-20.27±0.21) mV]和CMC样品的ζ-电位绝对值之间没有显著差异(P>0.05),说明FD对胶束破坏小,能较好地维持胶体稳定性。
2.3 结构分析
2.3.1 FTIR
采用FTIR光谱对干燥方式获得的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束结构进行了分析。谱带的变化反映了蛋白质中官能团的振动特征和极性键的变化[16]。如图1所示,蛋白质的特征吸收峰出现在3 400 cm-1和1 650 cm-1附近,分别表示O—H、N—H的伸缩振动和C
O的伸缩振动[17]。3组干燥样品的红外图谱趋势相似,表明蛋白质的主体官能团组成相似[18]。乳蛋白中酰胺Ⅰ(1 600～1 700 cm-1)带信号较强,由羰基(CO)键伸缩振动产生[19],是分析蛋白质二级结构最关键的谱带。观察酰胺Ⅰ条带的峰可以发现,SD样品的峰形趋于平缓,而FSD和FD样品的峰形较为尖锐,该结果与孙佳悦等[20]的FTIR趋势一致,即热处理导致酰胺Ⅰ带的峰形趋于平缓。综上,SD中的热处理可能导致酪蛋白胶束的二级结构发生了显著变化,而FD和FSD中的低温处理能较好地维持胶束的二级结构。
图1 不同干燥条件下β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的红外光谱图
Fig.1 FTIR spectra of casein micelles with partially removed β-casein under different drying conditions
2.3.2 内源荧光光谱
如图2所示,经干燥处理后,所有样品的荧光强度均出现明显下降。其中,FD样品最高的荧光强度为15 070.3 a.u.,FSD样品的荧光强度为12 527.6 a.u.,SD样品最低(10 997.3 a.u.)。表明FD处理能较好地维持胶束天然结构,而SD处理对胶束结构的破坏程度较大。该结果与ζ-电位值趋势一致,即FD样品具有较好的胶体稳定性,而SD样品的胶体稳定性最低。FD与FSD样品荧光强度下降幅度较小,可能与胶束中疏水性蛋白以及结构完整性有关。低温条件下,β-酪蛋白容易从胶束中动态解离,在预冷冻阶段,可能有部分β-酪蛋白向胶束表面迁移,导致荧光强度增加。另外,冷冻干燥对胶束结构破坏程度小,更好地维持了胶束的天然结构,大部分荧光基团被保留。而SD样品的荧光强度最低,并伴有明显的λmax红移,可能因为高温导致酪蛋白胶束迅速发生脱水收缩,荧光基团被遮蔽,从而降低了荧光强度。
图2 干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束内源荧光的影响
Fig.2 Effect of drying methods on intrinsic fluorescence of casein micelles with partially removed β-casein
2.3.3 CD
CD是分析蛋白质构象变化的有效手段,可揭示蛋白质肽链结构[21],包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。如图3所示,所有样品的CD图趋势一致,在190～220 nm内具有宽的负带,且在195～210 nm有一个强烈的负峰,说明β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的二级结构主要以β-折叠和无规则卷曲为主。表3显示了蛋白质二级结构的相对含量,与未干燥样品相比,干燥样品的二级结构分布发生显著变化。其中,干燥后样品的β-转角显著提高,可能由于样品迅速脱水,导致肽链进行紧密折叠,需要通过形成更多的内部氢键(如β-转角)来稳定自身。另外,CMC与FD样品的β-折叠含量显著高于FSD和SD样品,雾化工艺可能导致部分α-螺旋和无规则卷曲转化为β-折叠,蛋白质肽链间发生了部分去折叠现象,导致酪蛋白的结构变得松散,使得内部的酪蛋白暴露于胶束表面[22]。而FD样品的无规卷曲比例下降,表示其蛋白质结构变得紧密、有序。
图3 不同干燥条件下β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的CD
Fig.3 CD spectra of casein micelles with partially removed β-casein under different drying conditions
表3 干燥方式对蛋白质二级结构百分比含量的影响 单位:%
Table 3 Effect of drying method on percentage content of protein secondary structures
结构CMCFDFSDSDα-螺旋7.56±0.02b7.14±0.05c7.78±0.03a7.48±0.10bβ-折叠41.91±0.07b42.10±0.09a41.11±0.08c41.20±0.06cβ-转角18.47±0.03b18.86±0.09a18.92±0.06a19.08±0.18a无规则卷曲32.06±0.03ab31.90±0.25b32.18±0.13ab32.31±0.09a
2.3.4 TEM
图4展示了FD、FSD、SD 3种干燥方式得到的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的微观结构。图4-a显示,CMC溶液中没有发现明显的酪蛋白聚集,而FD、FSD、SD样品均出现不同程度的聚集。在蛋白粉复溶过程中,大部分酪蛋白充分水合,达到接近天然酪蛋白胶束的形态,而少部分未能完全水合的酪蛋白,形成大颗粒聚集物;而SD样品的聚集程度较高,这可能是在高温雾化过程中,部分κ-酪蛋白解离,导致蛋白与蛋白之间交联程度加剧,最终形成大粒径聚集物。该结果与表2的ζ-电位数据相符,ζ-电位绝对值的降低表示胶体稳定性下降,蛋白质分子之间更容易发生聚集。图4-b显示,与未干燥样品相比,干燥样品的胶束形态不规则,粒径显著增大;其中,FD样品的粒径变化最小,这与粒径结果(表2)一致;SD样品的粒径变化最大,形态变化较为明显。
a-40 k×的TEM视野;b-100 k×的TEM视野
图4 不同干燥方式的β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的透射电镜图
Fig.4 TEM of casein micelles with partially removed β-casein under different drying methods
2.4 溶解性
图5显示了3种干燥样品在16 h内的溶解度变化。结果表明,在相同溶解时间内,FD和FSD样品的溶解度之间没有显著性差异(P>0.05),SD样品的溶解度最低,该结果与冯子真等[23]研究一致,即FD处理的酪蛋白胶束粉末溶解度大于SD处理的样品。另外,FD和FSD样品在30 min内溶解较快,随着溶解时间的延长,溶解度逐渐趋于平稳。SD样品在30 min内溶解较慢,随着溶解时间的延长,溶解度逐渐增加,但整体溶解度仍低于FD和FSD样品。
图5 干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束溶解性的影响
Fig.5 Effect of drying methods on solubility of casein micelles with partially removed β-casein
注:不同小写字母代表干燥样品在不同溶解时间的溶解度差异显著(P<0.05)。
影响酪蛋白胶束粉末再水化性能的因素,包括粉末组成、密度、结构以及温度等。再水化过程通常可分为5个阶段[24]:(a)润湿、(b)下沉、(c)溶胀、(d)分散与(e)溶解。本研究发现,不同干燥处理对再水化过程具有显著影响。在低温条件下,磷酸钙容易从胶束相中溶出,导致FD和FSD样品中的钙、磷含量低于SD样品(表1),所以FD与FSD样品拥有较好的溶解性。此外,低温干燥(FD、FSD)的样品在溶解过程中钙离子释放速率更快,胶体钙含量降低[25],进而提高溶解速率。
2.5 乳化性
乳化性能表示蛋白质单位质量稳定的界面面积,表征蛋白质对油水界面的吸附能力[26]。由表4可知,在干燥样品中,FD与FSD样品在EAI之间没有显著性差异(P>0.05),而与SD样品之间具有显著性差异(P<0.05)。此外,EAI大小顺序为CMC>FSD>FD>SD,ESI顺序为FSD>CMC>FD>SD。具体来说,干燥样品的乳化性能均低于未干燥样品,表明干燥破坏了β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的乳化性能。在3种干燥方式中,低温干燥较好地保留了胶束的乳化性能,这可能是由于冷冻过程中,蛋白逐渐展开,柔性部分增多,柔韧性增强[27]且溶解度较好(图4),最终导致FD和FSD样品乳化性优于SD样品。另外,较小粒径的蛋白质分子具有更好的乳化效果[28],CMC、FSD和FD样品的小粒径(表2)对应较高的EAI和ESI。由于SD样品的粒径较大(表2),使得蛋白质难以稳定地吸附在油滴与水的表面,导致较差的乳化性。
表4 干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束乳化性的影响
Table 4 Effect of drying methods on emulsifying properties of casein micelles with partially removed β-casein
组别EAI/(m2/g)ESI/%CMC19.28±0.24A146.24±5.75bFD12.03±0.07B142.47±17.76bFSD12.34±0.17B165.12±4.11aSD7.67±0.93C75.47±1.07c
2.6 起泡性
FC和FS是评估蛋白质起泡性的重要参数。FC与引入蛋白溶液的气体体积有关,泡沫随时间消失的速度决定其FS[29]。蛋白质的起泡性受多种因素共同调控,如蛋白浓度、分子构象、溶液pH、温度、搅拌速度、起泡方法和混合时间等。由图6和图7可知,FSD样品的FC(100±1)%最高,泡沫绵密、均匀。另外,FSD样品的起泡性显著优于CMC、FD、SD样品,其中SD样品FC(53±3)%最低,泡沫稀疏、形状大且不均匀。FS与FC的变化趋势一致。
图6 干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束起泡性的影响
Fig.6 Effect of drying methods on foaming properties of casein micelles with partially removed β-casein
图7 不同干燥样品的泡沫形态
Fig.7 Foam morphology of different dried samples
具体来说,低温干燥的样品具有良好的溶解性和柔性,这些特性影响了蛋白质在水/空气界面的吸附能力,从而改善起泡性[30]。一方面可能是因为,FD样品经过预冷冻阶段部分β-酪蛋白从胶束内部游离至表面;而β-酪蛋白是一种强疏水性蛋白,导致更多的疏水基团暴露于胶束表面,导致表面活性增强,体系中的蛋白更快地扩散和吸附到新形成的气泡界面,降低界面张力,进而提高起泡性;FSD样品由于雾化工艺,可能加剧该过程的进行,进一步改善起泡性。然而,SD样品经过高温干燥后,导致胶束表面的κ-酪蛋白被破坏,进而暴露疏水基团,但此过程的暴露程度可能较低,因此SD样品的起泡性低于CMC、FSD和FD样品。另一方面,β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩液的黏度较大,可能阻碍分子扩散和蛋白质在界面区域的吸附[31];干燥样品经过复溶后,酪蛋白与酪蛋白之间的交联减弱,溶液黏度降低,导致FSD和FD样品的起泡性可能优于CMC样品。
3 结论
本研究以β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩物作为对照组,采用FD、FSD、SD三种干燥方式制备胶束粉末,通过粒径、电位、FTIR、内源荧光光谱法、CD及TEM等方法,详细分析了3种干燥方式对其结构的影响;并通过测定溶解性、乳化性及起泡性综合评价了干燥方式对其功能特性的影响。在结构方面,FD处理有利于保留胶束的天然结构,而SD处理中的高温雾化工艺对胶束结构和稳定性破坏较大。在功能特性方面,FSD处理更好地保留了样品的溶解性、乳化性与起泡性,这可能与其低温雾化工艺和蛋白结构破坏程度小有关。综上,本研究从结构和功能特性的角度,详细分析了不同干燥方式对β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束的影响,为β-酪蛋白部分脱除的酪蛋白胶束浓缩物的开发和应用提供了理论依据和数据支撑,拓展了该乳蛋白在功能乳品、营养配料等领域的应用潜力。
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