鹿是我国重要的传统药食两用动物,其富含的氨基酸、维生素、生长因子等生物活性成分,具有助肾阳、填精髓、益气血、调血脉等药理价值,十分契合当代消费者的健康饮食需求[1]。随着健康意识的日益提升,学者们开始将目光聚焦于鹿肉上,并对鹿肉的营养成分和药理价值展开了更为深入的探索:TAKEDA等[2]从消化后的鹿肉中分离鉴定出2种具有高抗氧化活性的鹿肉多肽;陈茜[3]发现鹿肉肽有助于减轻D-半乳糖诱导的小鼠睾丸间质细胞损伤。诸多研究充分证实了鹿肉是一种兼具营养功能和开发潜力的新型蛋白资源。
我国是梅花鹿养殖大国,长期以来,传统梅花鹿养殖产业始终以收集鹿茸为主要需求导向,相较之下,鹿肉的深加工与市场开发始终处于边缘化的状态。当前,我国鹿肉制品市场面临着产业化程度低,生产技术水平落后等问题。此外,鹿肉经过烹饪后适口性不佳,消费者在品尝时会感受到明显的颗粒感。这些固有缺陷,也在一定程度上制约了行业的发展。因此,探究鹿肉品质在加热过程中的变化规律,寻找影响鹿肉品质的关键因素显得尤为重要。
关于加热对肉质的影响,目前的研究普遍认为,较低加热温度会使肉质变硬,而达到一定温度时肉质会变嫩。这种变化与肌纤维的热收缩、胶原蛋白的溶出以及肌原纤维蛋白的热变性等因素有关[4]。肌原纤维蛋白作为肉类主要的蛋白质组分(约占肉类蛋白总量的55%～60%),通过赋予肉乳化性、凝胶性及持水性等特性,对肉质起到决定性作用[5]。其功能和结构在受热过程中会发生显著改变,这种变化将直接影响肉类的口感与风味品质。童今柱[6]在研究鸭肉品质与加热方式的关系时发现,加热会使鸭肉肌原纤维蛋白形成致密的凝胶结构,且凝胶强度与鸭肉硬度呈极显著正相关;LEI等[7]研究肌原纤维蛋白氧化对羊肉嫩度的影响时发现,氧化会改变肌原纤维蛋白对活性氧自由基的敏感性,通过μ-钙蛋白酶调控,可以促进肌动蛋白水解,进而改善羊肉嫩度。
尽管国内外在热处理对猪、牛、鸡等常见肉类品质的影响机制方面已开展了深入研究,但是不同肉类在加热过程中的变化规律不尽相同,针对鹿肉热加工领域的研究仍属空白。本实验以铁岭西丰梅花鹿胸部以下,膝盖以上的前腿肉作为研究对象,系统阐释不同加热条件对鹿腿肉品质其肌原纤维蛋白的作用机制,为改善鹿肉的食用品质,促进鹿制品的加工利用和鹿产业的发展提供理论指导。
1 材料与方法
1.1 材料与试剂
梅花鹿腿肉,铁岭皇家一品有限公司;磷酸三钠、氯化钠、氢氧化钠、氯化镁、溴酚蓝、牛血清白蛋白、2,4-二硝基苯肼,国药集团化学试剂有限公司,以上试剂均为分析纯。
1.2 仪器与设备
KQ-3200E超声波清洗仪,青岛精诚仪器仪表有限公司;S-2600A紫外可见分光光度计,上海精科实业有限公司;Synergy全自动酶标仪,美国安捷伦公司;TMS-PRO质构仪,美国FTC公司;GL-20G-II冷冻离心机,上海安亭科学仪器厂。
1.3 实验方法
1.3.1 鹿肉样品的制备
选择梅花鹿腿肉中规整的肌肉组织,剔除脂肪和筋膜,切成2 cm×2 cm×5 cm的肉条。将肉条放入蒸煮袋中,以不同中心温度分组,将不同组别的样品分批次放置于加热到相应温度的恒温水浴锅内,并将数显温度计的探头插入肉条中心,以平均2 ℃/min的速率加热,待肉条中心温度达到预设值后开始计时。分别在70、80、90、100 ℃下保温0、30、60、90、120、150 min,计时结束后立刻捞出,并放入20 ℃水中冷却30 min后待用。每组样品重复3次。
1.3.2 肌原纤维蛋白的提取
参考KIM等[8]的方法并稍作修改。取解冻到室温的梅花鹿腿肉,剔除脂肪和结缔组织,切成小块,用搅拌机搅碎成肉糜状。向肉糜中加入4倍体积的僵直液(10 mmoI/L Na3PO4,0.1 mol/L NaCl,2 mmol/L MgCl2和1 mmoI/L 乙二醇双氨乙基醚四乙酸(1,2-bis[2-[bis (carboxymethyl) amino]ethoxy]ethane,EGTA),pH值为7.0),均质60 s,于2 000×g下冷冻离心10 min,保留沉淀。重复此操作2遍,每次保留沉淀。取此沉淀加入4倍体积的0.1 mol/L NaCl溶液,均质60 s,于2 000×g下冷冻离心10 min,重复此操作3遍,每次保留上清液。将上清液用4层纱布过滤,收集滤液,用0.1 moI/L HCl溶液调节pH值至6.0,静置10 min,底部可见絮状沉淀。将滤液于2 000×g冷冻离心10 min,所得沉淀即为提纯的肌原纤维蛋白。以上操作均在4 ℃进行。使用前,应先采用双缩脲法,采用标准牛血清白蛋白为标准蛋白,于540 nm处测定肌原纤维蛋白的质量浓度。
1.3.3 剪切力与质构的测定
取适量热处理后的鹿肉,平衡至室温,沿肌纤维方向切割成1 cm×1 cm×1 cm的肉块。剪切力的测定参数为:V型刀头,回程高度20 mm,测试速度120 mm/min,回程速度120 mm/min,起始力0.98 N。质构的测定参数为:P36 R探头,回程高度20 mm,形变量40%,检测速度120 mm/min,起始力0.98 N,间隔时间1 s。
1.3.4 蒸煮损失的测定
取一定量的鹿肉样品进行加热处理,每组样品重复3次。测定鹿肉热处理前后的质量,蒸煮损失按公式(1)计算:
蒸煮损失率
(1)
式中:m0,处理前鹿肉质量,g;m1,处理后鹿肉质量,g。
1.3.5 微观结构的测定
参考LIU等[9]的方法并稍作修改。将热处理后的鹿肉切成0.5 cm×0.5 cm×0.5 cm的肉块,用质量分数2.5%的戊二醛溶液固定24 h。随后分别用体积分数50%、60%、70%、80%、90%的乙醇溶液梯度洗脱30 min,再用无水乙醇冲洗3次。将样品放入冷冻干燥机中冻干48 h。经过喷金处理后,使用扫描电镜在2.0 kV的电压下放大500倍进行成像。
1.3.6 肌原纤维蛋白热处理样品的制备
参考FU等[10]的方法并稍作修改。热处理前,先将肌原纤维蛋白用缓冲液质量浓度(0.6 mol/L NaCl,0.05 mol/L Na2HPO4/NaH2PO4,pH 7.0)调至2 mg/mL。取10 mL肌原纤维蛋白溶液于离心管中,将离心管放入加热到预设温度的恒温水浴锅内,并将数显温度计的探头插入液面下,以平均4 ℃/min的速率加热,待蛋白溶液中心温度达到预设值后开始计时。分别在70、80、90、100 ℃下加热0、30、60、90、120、150 min,计时结束后立刻捞出离心管并放入4 ℃水中冷却30 min后待用。
1.3.7 浊度的测定
参考CHEN等[11]的方法并稍作修改。将肌原纤维蛋白溶液质量浓度调整为2 mg/mL,热处理后,于600 nm处测定吸光值。每组样品重复3次。
1.3.8 表面疏水性的测定
参考SU等[12]的方法并稍作修改。将肌原纤维蛋白溶液质量浓度调整为1 mg/mL,热处理后,取1 mL悬浮液加入40 μL 1 mg/mL的溴酚蓝溶液,另取1 mL溶解肌原纤维蛋白时所用的缓冲液,加入40 μL 1 mg/mL溴酚蓝溶液作为空白对照。将上述样品涡旋振荡10 min,并于4 ℃,4 000×g下离心15 min。取上清液稀释10倍后,于595 nm处测定吸光值。每组样品重复3次。表面疏水性按公式(2)计算:
表面疏水性
(2)
式中:40,溴酚蓝结合量换算系数,μg。
1.3.9 羰基含量的测定
参考SAVAS等[13]的方法并稍作修改。将肌原纤维蛋白溶液质量浓度调整为1 mg/mL,热处理后,取0.1 mL悬浮液加入0.5 mL的2,4-二硝基苯肼溶液,在25 ℃水浴中反应40 min,以2 mol/L HCl溶液作为空白溶液。向蛋白溶液中加入1 mL质量分数20%的三氯乙酸溶液,摇匀,并于4 ℃,11 000×g下离心15 min。取沉淀,加入与沉淀体积比为1∶1的乙醇-乙酸乙酯溶液洗涤蛋白沉淀2次。沉淀中加入2 mL 6 mol/L盐酸胍溶液,于37 ℃下反应30 min,弃去沉淀,上清液于370 nm下测定吸光值。每组样品重复3次。
1.3.10 总巯基含量的测定
参考ZHANG等[14]的方法并稍作修改。将肌原纤维蛋白溶液质量浓度调整为1 mg/mL,热处理后,取0.5 mL蛋白溶液加入到4.5 mL Tris-甘氨酸缓冲液[0.09 mol/L甘氨酸,0.086 mol/L Tris,8 mol/L尿素,4 mmol/L乙二胺四乙酸(ethylene diamine tetraacetic acid,EDTA),pH值为8.0]中并均质。取4 mL溶液,加入0.4 mL 10 mmol/L Ellman试剂(2-硝基苯甲酸),于40 ℃下水浴避光衍生反应30 min,以4.5 mL Tris-甘氨酸缓冲液作为空白溶液。反应结束后,室温11 000×g下离心15 min,弃去沉淀,上清液于412 nm下测定吸光值。每组样品重复3次。
1.3.11 傅里叶红外光谱的测定
参考HOU等[15]的方法并稍作修改。将热处理后的肌原纤维蛋白溶液放置于真空冷冻干燥机中冻干48 h,获得蛋白冻干粉。准确称取10 mg蛋白冻干粉,加入100 mg溴化钾,均匀研磨成细粉并压成透明薄片。用傅里叶红外光谱仪于400～4 000 cm-1下扫描样品,扫描信号累积64次。使用peakfit v4软件进行去卷积处理,并结合曲线拟合计算,对α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲结构的相对含量进行解析。
1.4 数据处理与分析
采用SPSS 27版软件进行数据统计分析,使用邓肯多重比较法进行各处理水平的显著性分析,采用Origin 2024软件进行绘图。
2 结果与分析
2.1 不同加热条件对鹿腿肉剪切力与质构的影响
2.1.1 不同加热条件对鹿腿肉剪切力的影响
剪切力作为衡量肉类品质的关键指标之一,其数值与嫩度成反比。由图1可知,随着加热时间的延长,各温度下鹿肉的剪切力均有不同程度的下降(P<0.05),尤其在加热温度为70、80、90 ℃时,下降趋势较为明显,而100 ℃下的剪切力则始终保持在较低水平。与0 min相比,加热150 min后,各温度下的剪切力分别下降了32%(70 ℃)、47%(80 ℃)、58%(90 ℃)和27%(100 ℃)。研究表明,加热过程中肉类嫩度的变化是肌原纤维蛋白和结缔组织共同作用的结果。一方面,热处理会促进肌原纤维蛋白的变性收缩,使肉质变硬,另一方面,热处理也会导致结缔组织中的胶原蛋白流失和凝胶化,使肉质变软[16]。有研究指出,肉类嫩度的变化与胶原蛋白溶解性有一定关系,且加热时间越长,胶原蛋白特性对肉类嫩度的贡献度越大[17]。本实验中热处理导致剪切力持续下降,可能是由于鹿肉胶原蛋白随着热处理程度的增大而不断流失,再加上热处理破坏了肌原纤维、肌束膜和肌内膜的完整性,使肌纤维束之间的空隙增大,各肌纤维之间的连接更加松散。这种现象对剪切力的影响超过了肌原纤维蛋白变性收缩带来的影响,最终表现为剪切力的持续下降。
图1 不同加热条件对梅花鹿鹿腿肉剪切力的影响
Fig.1 Effect of different heating conditions on the shear force of sika deer leg meat
注:不同小写字母表示相同加热温度在不同加热时间具有显著差异(P<0.05)(下同)。
2.1.2 不同加热条件对鹿腿肉质构的影响
肉类的质构可以较为全面地反映出鹿腿肉的感官属性。本实验以硬度、咀嚼性、弹性、黏附性、内聚性和胶黏性6个指标来评价鹿肉在热处理过程中质构的变化情况,结果如图2所示。其中,硬度的变化趋势与剪切力类似,在各温度下均显著下降(P<0.05)。与70 ℃和80 ℃相比,90 ℃和100 ℃下鹿肉的硬度更低,且在30 min时达到了平衡状态,继续延长加热时间,热力作用对硬度的影响不再明显(P>0.05);咀嚼性反映的是鹿肉在口腔中咀嚼的难易程度,其数值在70 ℃和80 ℃下接近,在90 ℃和100 ℃时则出现了更加明显的降低,且在100 ℃加热150 min时达到最低值8.11 mJ;弹性指的是鹿肉变形后恢复原状的能力,其数值在70 ℃下变化不明显(P>0.05)并始终保持在较高水平,而在80、90、100 ℃下均出现了不同程度的下降,这可能是高温使鹿肉中的水分和胶原蛋白大量流失所导致的[18]。黏附性代表了鹿肉的黏稠程度,其数值在80、90、100 ℃下有小幅度不显著的波动(P>0.05);内聚性反映的是鹿肉内部组织的紧密程度,在70 ℃和80 ℃下保持相对稳定,而在90 ℃和100 ℃下随加热时间延长而显著降低(P<0.05),说明高温会使鹿肉的内部组织变得更加松散;胶黏性在70 ℃和80 ℃时出现明显下降(P<0.05),而在90 ℃下相对稳定(P>0.05),在100 ℃下加热60 min后,数值维持在较低水平。
a-硬度分析;b-咀嚼性分析;c-弹性分析;d-黏附性分析;e-内聚性分析;f-胶黏性分析
图2 不同加热条件对梅花鹿鹿腿肉质构的影响
Fig.2 Effect of different heating conditions on the texture of sika deer leg meat
2.2 不同加热条件对鹿腿肉蒸煮损失的影响
蒸煮损失反映的是蛋白的持水能力。肌肉中80%的水分储存在肌原纤维粗肌丝和细肌丝之间的空隙中,而肉类鲜嫩多汁的口感很大程度上来源于蒸煮后残留在肌肉中的水分[19]。由图3可知,随着加热时间的延长,各温度下的蒸煮损失均出现增大趋势(P<0.05),且在100 ℃,加热150 min时达到峰值43%。出现这一现象是因为,加热促进了蛋白质的变性收缩以及细胞间水分和脂肪的溶出。肌肉组织的持水能力与肌原纤维蛋白在热处理中的变性程度相关。随着温度的升高,肌球蛋白和肌动蛋白的变性导致蛋白质结构发生改变,肌原纤维和结缔组织出现纵向收缩,加剧了肌原纤维中的水分排出,最终体现为鹿肉组织的水分流失[20]。
图3 不同加热条件对梅花鹿鹿腿肉蒸煮损失的影响
Fig.3 Effect of different heating conditions on the cooking loss of sika deer leg meat
注:不同大写字母表示相同加热时间在不同加热温度具有显著差异(P<0.05)(下同)。
2.3 不同加热条件对鹿腿肉肌肉组织微观结构的影响
鹿肉的食用品质与其肌纤维的直径、密度和肌节长度等因素密切相关。本实验将生肉以及70、80、90、100 ℃下加热30 min的样品作为实验对象,分别拍摄了肌肉组织横截面和纵截面的扫描电镜图,结果如图4所示。可以观察到,未经历热处理的生肉,肌肉的组织结构相对完整,肌纤维整体沿同一方向整齐排列。不同肌纤维束之间通过肌束膜相连,此时肌纤维束之间的孔隙是最大的;当加热温度达到70 ℃时,肌纤维之间的连接相较生肉更加紧密,同时肌内膜和肌束膜出现了局部轻微断裂,肌纤维束表面变得凹凸不平;80 ℃时,肌束膜和肌内膜出现破碎,肌纤维间的孔隙较70 ℃有所增大,肌纤维束表面产生了少量小颗粒。研究表明,这些小颗粒可能是由可溶性蛋白降解后聚合而成[21];90 ℃时,肌纤维束的边缘变得更加粗糙和破碎,肌纤维束发生断裂;100 ℃时,肌束膜和肌内膜大面积破碎,无法起到支撑和束缚的作用,内溶物流失严重,肌纤维束之间孔隙变得更大。此时,肌肉组织结构的完整性遭到严重破坏,使得整体肉质变得更加软烂,由此造成了蒸煮损失的显著提高和剪切力的显著下降,与前文的研究结果一致。
a-生肉;b-70 ℃下处理30 min;c-80 ℃下处理30 min;d-90 ℃下处理30 min;e-100 ℃下处理30 min
图4 不同加热条件下梅花鹿鹿腿肉肌肉组织的微观结构图
Fig.4 Microstructure images of sika deer leg muscle tissue under different heating conditions
注:左为横截面;右为纵截面。
2.4 不同加热条件对鹿腿肉肌原纤维蛋白浊度的影响
浊度是反映蛋白质在溶液里分散状态的一种指标[22],主要受溶液中颗粒质量浓度、粒径分布、形状等的影响。由图5可知,在不同的热处理条件下,蛋白质发生了明显的聚集和解聚。70 ℃时的蛋白溶液浊度表现出先上升后平稳的趋势,并在加热120 min时达到峰值,说明在此温度下,肌原纤维蛋白发生了明显的聚集。而从80 ℃开始,蛋白溶液的浊度随着加热时间的延长而逐渐下降。肌原纤维蛋白主要由肌球蛋白和肌动蛋白组成,其中,肌动蛋白在70～80 ℃会发生变性并形成相对稳定的网状结构[23],这种结构的形成促使浊度上升;当加热温度达到90～100 ℃时,原本的网状结构因过热而遭到严重破坏,并降解成小分子的蛋白碎片,最终导致了浊度明显下降(P<0.05)。
图5 不同加热条件对梅花鹿鹿腿肉肌原纤维蛋白浊度的影响
Fig.5 Effect of different heating conditions on the turbidity of myofibriuar protein in sika deer leg meat
2.5 不同加热条件对肌原纤维蛋白表面疏水性的影响
表面疏水性指的是蛋白质分子表面疏水氨基酸残基的聚集行为,对维持蛋白质的正常结构和功能起到了重要的作用。疏水性残基一般隐藏在蛋白质内部,只有蛋白质舒展时才会暴露出来[24]。由图6可知,70 ℃下,表面疏水性随加热时间的延长而显著上升(P<0.05),且上升趋势明显大于其他温度。这是因为适当的加热温度和加热时间可以使蛋白质分子间氢键断裂,有助于蛋白质结构从紧密变得舒展,从而暴露出可以与溴酚蓝结合的疏水基团,促使表面疏水性增大。80 ℃下,表面疏水性出现先上升后下降的趋势,说明在此温度下,加热到后期时蛋白质发生了聚集;温度达到90 ℃和100 ℃时,表面疏水性的下降趋势更加明显(P<0.05)。这是因为,随着热效应的加剧,更多蛋白质疏水残基参与到肌动球蛋白的聚集当中,过高的聚集程度促进其产生沉淀,使得部分疏水基团重新被包埋,最终表现为表面疏水性的下降[25]。
图6 不同加热条件对梅花鹿鹿腿肉肌原纤维蛋白表面疏水性的影响
Fig.6 Effect of different heating conditions on the surface hydrophobicity of myofibrillar proteir in sika deer leg meat
2.6 不同加热条件对肌原纤维蛋白羰基含量的影响
蛋白质氧化过程中产生的羰基化合物,常常被作为衡量蛋白质氧化程度的重要指标。由图7可知,每个热处理温度下,羰基含量均随加热时间的延长呈现出显著上升趋势(P<0.05),且100 ℃下的基础数值明显高于其他温度。这是因为温度上升会加速蛋白质易感氨基酸侧链被直接氧化成羰基的进程。此外,有研究表明,脂肪氧化也会对蛋白质氧化起到促进作用。随着温度上升和加热时间延长,脂肪的氧化速率随之提升,进一步促进了蛋白质羰基的生成[26]。
图7 不同加热条件对梅花鹿腿肉肌原纤维蛋白羰基含量的影响
Fig.7 Effect of different heating conditions on the carbonyl content of myofibrillar protein in sika deer leg meat
2.7 不同加热条件对肌原纤维蛋白总巯基含量的影响
巯基是半胱氨酸残基中的硫醇基团,是蛋白质最具反应性的基团之一,其含量的变化与蛋白质的氧化程度密切相关。由图8可知,加热会导致总巯基含量的显著下降(P<0.05),与加热0 min相比,加热150 min时总巯基含量分别下降了59%(70 ℃)、37%(80 ℃)、46%(90 ℃)和29%(100 ℃)。这可能是因为半胱氨酸极易被羟自由基诱导并发生氧化反应,随着温度的升高和时间的延长,蛋白质结构变得舒展,半胱氨酸残基表面的活性巯基更容易参与到巯基-二硫键交换反应和氧化反应中,并产生聚集,使巯基的含量下降[27]。同时,这种聚集又重新将蛋白质内部的活性巯基包埋起来,不仅保护了内部活性巯基免受自由基的攻击,也导致了总巯基含量的进一步降低[28]。
图8 不同加热条件对梅花鹿腿肉肌原纤维蛋白总巯基含量的影响
Fig.8 Effect of different heating conditions on the total sulfhydryl content of myofibrillar protein in sika deer leg meat
2.8 不同加热条件对鹿肉肌原纤维蛋白二级结构的影响
加热可以改变蛋白质二级结构的构象,从而影响肉类的食用品质。通过傅里叶红外光谱可以观察到蛋白质构象的转变过程。在红外区的9个特征吸收带中,酰胺Ⅰ带对研究蛋白质二级结构的变化情况最有价值[29]。图9中的数据显示,热处理对α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲这4种二级结构的相对含量均有一定影响。未经热处理的生肉中,肌原纤维蛋白的二级结构以β-转角为主,占比为33%,将鹿肉在不同温度下加热150 min后,β-转角的相对含量分别从33%(生肉)下降至26%(70 ℃),15%(80 ℃),17%(90 ℃)和16%(100 ℃),而β-折叠的相对含量则分别从21%(生肉)上升至32%(70 ℃),39%(80 ℃),35%(90 ℃)和39%(100 ℃),α-螺旋和无规则卷曲的相对含量呈波动变化。β-转角是由4个氨基酸残基回折形成的氢键相连而成,大多分布于球状蛋白的表面,而β-折叠则是通过肽链间的氢键相连构成,具有更高的热稳定性,其数值变大说明分子间作用力的增强,蛋白质聚集程度的增加[30],同时,当β-折叠相对含量较高时,肌原纤维蛋白可以表现出更强的凝胶性和持水性[31]。研究表明,肌原纤维蛋白中含有大量维持分子有序排列和结构稳定的氢键以及静电相互作用,这些作用力会在受热时遭到不同程度的破坏,使得蛋白中原本舒展的分子更容易在熵的作用下形成新的构象[32]。由此可见,热处理可能会促进β-转角的解构和β-折叠的生成。
a-加热温度70 ℃;b-加热温度80 ℃;c-加热温度90 ℃;d-加热温度100 ℃
图9 不同加热条件对梅花鹿腿肉肌原纤维蛋白二级结构相对含量的影响
Fig.9 Effect of different heating conditions on the relative content of secondary structure of myofibrillar protein in sika deer leg meat
3 结论与讨论
加热对于鹿腿肉的理化性质及其肌原纤维蛋白的结构和功能均有显著影响。鹿腿肉剪切力随热处理程度加深出现显著下降,说明加热会改善鹿腿肉嫩度。扫描电镜的结果进一步证实,加热会破坏鹿腿肉肌肉组织的完整性,肌纤维的断裂和收缩会影响鹿腿肉的剪切力和蒸煮损失。通过对肌原纤维蛋白特性的分析可知,加热会加深肌原纤维蛋白氧化程度,促使二级结构的重排。适当的加热可以舒展蛋白质侧链,促使活性基团参与到氧化反应中,表现为表面疏水性的增加、羰基含量上升、总巯基含量下降。而过热处理则会破坏蛋白质形成的网状结构,使活性基团被包埋,蛋白质聚集并产生沉淀,进而导致浊度和表面疏水性下降,羰基含量和总巯基含量出现更显著的上升和下降;同时,加热会促进β-转角的解构和β-折叠的生成。综上所述,本实验证实了不同加热条件对鹿腿肉的食用品质、肌肉结构和蛋白质的氧化特性均有较大影响,为鹿制品的加工利用和鹿产业的发展提供了理论指导。但本实验并未对鹿腿肉在咀嚼过程中呈现的颗粒感进行解释,在未来的研究中,可以围绕颗粒感的成因以及如何利用加工技术改善来展开。
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