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食品与发酵工业  2013, Vol. 39 Issue (09): 41-46    DOI: 10.13995/j.cnki.11-1802/ts.2013.09.002
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青霉素与牛血清白蛋白结合作用机理的光谱法研究
李瑞光, 陈历俊, 姜铁民,
Spectroscopic studies on the mechanism of penicillin binding bovine serum albumin
LI Rui-guang, CHEN Li-jun, JIANG Tie-min
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摘要 模拟牛乳的生理环境pH6.6、37℃水浴的条件下,运用荧光光谱、同步荧光光谱和圆二色光谱法研究了青霉素与牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)的相互作用。青霉素对BSA的猝灭机制属于静态猝灭,并发生分子间非辐射能量转移。热力学数据显示,二者之间的作用力主要为氢键作用;同步荧光光谱表明,青霉素与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用;圆二色光谱法研究蛋白二级结构结果显示,青霉素与蛋白质结合会改变蛋白质的构象,进一步说明了青霉素在牛乳会与蛋白质作用形成稳定复合物。
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李瑞光
陈历俊
姜铁民
关键词:  青霉素  牛血清白蛋白  园二色光谱  同步荧光光谱  荧光光谱  相互作用    
Abstract: The interaction between penicillin G and bovine serum albumin was studied using fluorescence spectroscopy,synchronous fluorescence spectra,and circular dichroism spectra and incubated in pH6. 6,37℃ water bath. Static quenching was predominant between penicillin G and BSA,and non-radiation energy transfer between molecules was observed. The results showed that hydrogen bond played an important role in the binding reaction. It was found that fluorescence of tryptophan residue was quenched in the interaction of penicillin with bovine serum albumin and α-casein by Synchronous Fluorescence. The study about penicillin binding BSA by CD spectroscopy proved that the binding of penicillin and protein would change the protein conformation. It was further explained that penicillin and protein form steady compound in the cow's milk.
Key words:  penicillin    bovine serum albumin    CD spectroscopy    synchronous fluorescence spectroscopy    fluorescence spectroscopy    interaction
               出版日期:  2013-09-25      发布日期:  2013-09-25      期的出版日期:  2013-09-25
引用本文:    
李瑞光,陈历俊,姜铁民. 青霉素与牛血清白蛋白结合作用机理的光谱法研究[J]. 食品与发酵工业, 2013, 39(09): 41-46.
LI Rui-guang,CHEN Li-jun,JIANG Tie-min. Spectroscopic studies on the mechanism of penicillin binding bovine serum albumin[J]. Food and Fermentation Industries, 2013, 39(09): 41-46.
链接本文:  
http://sf1970.cnif.cn/CN/10.13995/j.cnki.11-1802/ts.2013.09.002  或          http://sf1970.cnif.cn/CN/Y2013/V39/I09/41
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