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食品与发酵工业  2007, Vol. 33 Issue (4): 19-    
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Thermotoga maritima普鲁兰酶的基因克隆与酶学性质研究
夏子芳,王正祥
工业生物技术教育部重点实验室,江南大学生物工程学院,江苏无锡,214036
Thermotoga maritima MSB8 Pullulanase: Gene Cloning, Heterologous Over-expression and Biochemical Properties
Xia Zifang,Wang Zhengxiang
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摘要 以海栖热袍菌(Thermotoga maritima)MSB8基因组DNA为模板,PCR扩增出普鲁兰酶基因pulA,克隆入表达载体pET28a,转化Escherichia coli BL21-CodonPlus(DE3)-RIL,经IPTG诱导,测定普鲁兰酶酶活性.结果表明,重组转化子的细胞破碎液有普鲁兰酶活性,SDS-PAGE电泳结果显示出分子量约为96 ku特异性蛋白质条带.酶学性质分析表明,其最适反应温度达到95℃,在30~80℃均保持最大酶活力的80%以上,最适反应pH值为6.0,且在碱性条件下稳定.
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               出版日期:  2007-04-25      发布日期:  2017-12-01      期的出版日期:  2007-04-25
基金资助: 教育部跨世纪优秀人才培养计划(NCET-04-9704)
引用本文:    

链接本文:  
http://sf1970.cnif.cn/CN/  或          http://sf1970.cnif.cn/CN/Y2007/V33/I4/19
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