榆干离褶伞溶栓酶的纯化及酶学性质研究

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食品与发酵工业 ›› 2007, Vol. 33 ›› Issue (8) : 45.

榆干离褶伞溶栓酶的纯化及酶学性质研究

沈明花,金成俊

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Purification of Fibrinolytic Enzyme from Cultured Mycelia of Lyophyllum ulmarium

Shen Minghua,Kim Sungjun

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摘要

采用离子交换层析、凝胶过滤层析及快速蛋白液相色谱等蛋白质分离纯化技术,从榆干离褶伞菌丝体中纯化一种溶栓酶,并探讨各种因子对榆干离褶伞溶栓酶活性的影响,观察溶栓酶对纤维蛋白及纤维蛋白原的水解特征和酰胺水解活性.实验结果表明,其分子质量约为50 ku,该酶的最适pH和最适温度为pH 6.0,35℃,并对tPA底物S-2288最敏感.Mn2+和Mg2+激活酶活性,而Cu2+,EDTA对酶活有抑制作用.该酶不仅直接水解纤维蛋白,还可以水解纤维蛋白原.榆干离褶伞很有潜力成为治疗血栓的新的药物来源.

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沈明花,金成俊. 榆干离褶伞溶栓酶的纯化及酶学性质研究[J]. 食品与发酵工业, 2007, 33(8): 45

Shen Minghua,Kim Sungjun. Purification of Fibrinolytic Enzyme from Cultured Mycelia of Lyophyllum ulmarium[J]. Food and Fermentation Industries, 2007, 33(8): 45