梁诗惠, 冯钰敏, 邓华荣, 刘巧瑜, 白卫东, 吴俊师, 陈海光
从蛋白质的氧化、聚集程度、蛋白质结构以及组织学特性方面,探究不同解冻方式(室温解冻、流水解冻、冷藏解冻和微波解冻)对冷冻鸡腿肉肌原纤维蛋白理化性质的影响。结果表明,室温解冻的羰基含量最高,为3.63 nmol/mg,巯基含量和Ca2+-ATPase活性最低,分别为110.55 μmol/g和0.72 U/mg,说明室温解冻组的蛋白氧化最为严重;肌球蛋白轻链条带模糊,有轻微降解现象;拉曼光谱结果中β-转角含量(26%)和无规则卷曲含量(31%)相对较高,蛋白质结构的稳定性较差。流水解冻的蛋白氧化程度较轻,具体表现为:其羰基含量和表面疏水性最低,分别为0.97 nmol/mg和10.36 μg;Ca2+-ATPase活性最高,为2.95 U/mg;组织结构紧密,α-螺旋含量最高(58%),蛋白质二级结构较为完整。冷藏解冻的巯基损失最小,巯基含量为258.23 μmol/g,肌球蛋白轻链条带颜色较深,有聚集现象,组织结构的紧密性与流水解冻组无明显差异。微波解冻的组织结构破坏严重,肌纤维间隙较大,蛋白质二级结构较紊乱,α-螺旋含量最少,为29%。因此,流水解冻可以作为解冻鸡腿肉的主要解冻方式。